Энциклопедии, словари, справочники
 Энциклопедии, словари, справочники (поиск)   /   Русско-английский толковый словарь по генетике и селекции  Читатели спрашивают 
 

Белки (proteins) - биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков 20 различных аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Схематически молекулу белка (протеина) можно представить в виде линейного полимера: k1А1 + k2А2 + ...+ k20А20 ↔ полипептид, где k1 - число молекул отдельных аминокислот в полипептиде. Не существует прямого механизма репликации полипептидов посредством самокопирования. Аминокислоты не реагируют друг с другом специфически, т.е. одна аминокислота не может реагировать только с определенной аминокислотой, как это происходит при взаимодействии нуклеотидов. Взаимодействия между аминокислотными остатками полипептидной цепи осуществляются лишь на уровне третичной структуры. Полипептиды строятся в клетках путем «трансляции», согласно инструкциям, заложенным в молекулах информационной РНК, а эти инструкции в свою очередь скопированы при «транскрипции» с инструкций, закодированных в молекулах ДНК. Главное свойство белковых молекул - это их способность самопроизвольно формировать пространственную структуру. Выделяют 4 уровня структурной организации белков: первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи; вторичная структура - пространственная укладка атомов главной цепи; третичная структура - распределение в пространстве всех атомов и молекул белковой глобулы; четвертичная структура - размещение в пространстве самих глобул. По составу белки делят на: а) простые, полимерные цепи которых состоят только из аминокислотных остатков: б) сложные - состоят из полипептида и простатической группы; они включают ковалентные соединения полипептидов с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), полисахаридами (гликопротеины), липидами (липопротеиды), пигментами (хромопротеиды), ионами металлов (металлопротеиды), остатками фосфорной кислоты (фосфопротеиды). Белковую часть сложных белков называют апобелком, небелковую - простетической группой. Роль белков в процессах жизнедеятельности многообразна: они выполняют функции ферментов, гормонов, репрессоров, ингибиторов и модификаторов биологической специфичности, регулирующих биосинтез веществ в клетках и их активность. Белки - основа биомембран и скелета клетки, они формируют опорные ткани и защитные покровы организмов, обеспечивают движение. Трехмерная структура (конформация) белка определяет его функции. «Белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением их молекул. Поведение белков всецело определяется присущей только им структурной (геометрической) организацией. За очень редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых полностью определяется ... составом и порядком аминокислотных остатков в цепи» (Попов, 1993, с. 62-63). «Самопроизвольное возникновение трехмерной структуры белка - уникальное явление органической природы, не имеющее прямых аналогий. С чисто физической точки зрения, этот акт творения живого заключается в спонтанной трансформации тепловой энергии необратимых флюктуаций в целенаправленную механическую работу создания высокоорганизованной системы. Белки - автоматические преобразователи энергии хаотического теплового движения в энергию более высокого ранга - механическую и энергию стереоспецифических внутримолекулярных взаимодействий» (Там же, с. 67). «Белки обладают способностью к взаимному превращению всех необходимых для жизни видов энергии: тепловой, механической, химической, электрической и световой. Белки несопоставимы по своему функциональному разнообразию с действиями какого-либо другого класса молекул живой и неживой природы. ... Из всего, что составляет молекулярный уровень биосистем, только белки могут быть ответственны за фундаментальные особенности живого - разнообразие органического мира, избирательность и эффективность процессов жизнедеятельности» (Там же, с. 62). «Гетерогенность природных аминокислотных последовательностей порождает термодинамическую неоднородность флюктуаций, дифференцируя их на обратимые и необратимые. Это ведет к специфической конформационной гетерогенности - чередованию вдоль цепи конформационно жестких и лабильных участков, которые, в конечном счете, обеспечивают свертывание белковой молекулы, делают этот процесс быстрым и безошибочным» (Там же, с. 65). «Механизм пространственной самоорганизации белка имеет статистико-детерминистическую природу и поэтому является принципиально неравновесным, его реализация невозможна без необратимых флуктуаций» (Там же, с. 66).

Значение и роль белков в органическом мире были осознаны еще в XIX в. и сформулированы в знаменитом определении Ф. Энгельса; «Жизнь это форма существования белковых тел, существенным моментом которой является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой и которая прекращается вместе с прекращением этого обмена веществ, ведя за собой разложение белка» (Энгельс, 1961, с. 616).


^ЗГЛ: БЕЛКИ. PROTEINS