Белки (proteins) - биополимеры,
структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из
остатков 20 различных аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Схематически молекулу белка (протеина) можно представить в виде линейного
полимера: k1А1 + k2А2 + ...+ k20А20
↔ полипептид, где k1 - число молекул отдельных аминокислот в полипептиде. Не
существует прямого механизма репликации полипептидов посредством
самокопирования. Аминокислоты не реагируют друг с другом специфически, т.е.
одна аминокислота не может реагировать только с определенной аминокислотой, как
это происходит при взаимодействии нуклеотидов. Взаимодействия между
аминокислотными остатками полипептидной цепи осуществляются лишь на уровне
третичной структуры. Полипептиды строятся в клетках путем «трансляции»,
согласно инструкциям, заложенным в молекулах информационной РНК, а эти
инструкции в свою очередь скопированы при «транскрипции» с инструкций,
закодированных в молекулах ДНК. Главное свойство белковых молекул - это их
способность самопроизвольно формировать пространственную структуру. Выделяют 4
уровня структурной организации белков: первичная структура - последовательность
аминокислот в полипептидной цепи; вторичная структура - пространственная
укладка атомов главной цепи; третичная структура - распределение в пространстве
всех атомов и молекул белковой глобулы; четвертичная структура - размещение в
пространстве самих глобул. По составу белки делят на: а) простые, полимерные
цепи которых состоят только из аминокислотных остатков: б) сложные - состоят из
полипептида и простатической группы; они включают ковалентные соединения
полипептидов с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), полисахаридами
(гликопротеины), липидами (липопротеиды), пигментами (хромопротеиды), ионами
металлов (металлопротеиды), остатками фосфорной кислоты (фосфопротеиды).
Белковую часть сложных белков называют апобелком, небелковую - простетической
группой. Роль белков в процессах жизнедеятельности многообразна: они выполняют
функции ферментов, гормонов, репрессоров, ингибиторов и модификаторов
биологической специфичности, регулирующих биосинтез веществ в клетках и их
активность. Белки - основа биомембран и скелета клетки, они формируют опорные
ткани и защитные покровы организмов, обеспечивают движение. Трехмерная
структура (конформация) белка определяет его функции. «Белки представляют собой
фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя
непосредственно соотнести с химическим строением их молекул. Поведение белков
всецело определяется присущей только им структурной (геометрической)
организацией. За очень редким исключением, лишь белковые цепи способны
самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и
конформационная динамика которых полностью определяется ... составом и порядком
аминокислотных остатков в цепи» (Попов, 1993, с. 62-63). «Самопроизвольное
возникновение трехмерной структуры белка - уникальное явление органической
природы, не имеющее прямых аналогий. С чисто физической точки зрения, этот акт
творения живого заключается в спонтанной трансформации тепловой энергии
необратимых флюктуаций в целенаправленную механическую работу создания
высокоорганизованной системы. Белки - автоматические преобразователи энергии
хаотического теплового движения в энергию более высокого ранга - механическую и
энергию стереоспецифических внутримолекулярных взаимодействий» (Там же, с. 67).
«Белки обладают способностью к взаимному превращению всех необходимых для жизни
видов энергии: тепловой, механической, химической, электрической и световой.
Белки несопоставимы по своему функциональному разнообразию с действиями
какого-либо другого класса молекул живой и неживой природы. ... Из всего, что
составляет молекулярный уровень биосистем, только белки могут быть ответственны
за фундаментальные особенности живого - разнообразие органического мира,
избирательность и эффективность процессов жизнедеятельности» (Там же, с. 62).
«Гетерогенность природных аминокислотных последовательностей порождает
термодинамическую неоднородность флюктуаций, дифференцируя их на обратимые и
необратимые. Это ведет к специфической конформационной гетерогенности -
чередованию вдоль цепи конформационно жестких и лабильных участков, которые, в
конечном счете, обеспечивают свертывание белковой молекулы, делают этот процесс
быстрым и безошибочным» (Там же, с. 65). «Механизм пространственной
самоорганизации белка имеет статистико-детерминистическую природу и поэтому
является принципиально неравновесным, его реализация невозможна без необратимых
флуктуаций» (Там же, с. 66).
Значение и роль
белков в органическом мире были осознаны еще в XIX в. и сформулированы в
знаменитом определении Ф. Энгельса; «Жизнь это форма существования белковых
тел, существенным моментом которой является постоянный обмен веществ с
окружающей их внешней природой и которая прекращается вместе с прекращением
этого обмена веществ, ведя за собой разложение белка» (Энгельс, 1961, с. 616).