Как проехать Контакты 
Библиотека
Общие сведения
Вход для зарегистрированных читателей
База данных АГРОС
Авторитетный файл наименований научных учреждений АПК
Библиотека-депозитарий ФАО
Издания
Выставки
Виртуальные выставки
Электронные библиотеки ЦНСХБ
Сельскохозяйственная Электронная Библиотека Знаний (СЭБиЗ)
Биографическая энциклопедия ученых-аграриев

ЦЭБС АПК
Сводный каталог библиотек АПК
Каталоги библиотек АПК
Обменный фонд
Электронная библиотека Сводного каталога
Ведомственный экземпляр НИУ

Услуги
Избирательное распространение информации
Доставка документов
Терминал удаленного доступа
Виртуальное библиографическое обслуживание
Форум читателей ЦНСХБ
Инструкции
Информационные услуги
Транслитерация
Баннеры ФГБНУ ЦНСХБ
Рейтинг@Mail.ru Яндекс.Метрика
[Ввод запроса]

^ШХР: П 973 2013 6
^АВТ: Рогов И.А. д-р техн. наук ; Данильчук Т.Н. академик РАСХН ; Абдрашитова Г.Г.
^ЗГЛ: Структура на наноуровне ферментированной соединительной ткани говядины
^ВЫХ: Мясн.индустрия, 2013; N 6. - С. 26-28
^ДАТ: 2013
^ПРМ: Рез. англ..-Библиогр.:с.28
+Реферат

^РЕФ: Приведены результаты исследований модификации свойств соединительной ткани говядины 2-го сорта под действием препарата "Пепсин говяжий". Исследовали изменение прочности соединительной ткани и содержание оксипролина. Использовали: образец 1 (контрольный) - высушенную на воздухе соединительную ткань говяжьего сухожилия, очищенную от мышечной ткани и межклеточного в-ва, промытую и высушенную на воздухе; образец 2 (опытный) - соединительную ткань говяжьего сухожилия, очищенную от мышечной ткани и межклеточного в-ва, обработанную в 0,1%-ном р-ре препарата "Пепсин говяжий" в течение 3 ч, промытую и высушенную на воздухе. На основе анализа изображений атомно-силовой микроскопии отмечено, что ферментация (ФМ) образцов привела к значительным изменениям структуры коллагеновых волокон. Они стали короче и разбухли, а поперечная исчерченность фибрилл менее выражена. Поперечная исчерченность фибрилл контрольного образца имеет регулярный характер. Латеральные размеры четко определяющихся структурных единиц составляют по оси X в среднем 55-57 нм, по оси Y - 10-12 нм. После ФМ исчезает регулярность поперечной исчерченности фибрилл, меняется характер профиля. Увеличивается разброс латеральных размеров по оси X в пределах от 17 до 63 нм, а по оси Y уменьшается и находится в пределах 2-8 нм. Установлено, что модификация тонкой структуры коллагеновых фибрилл после ФМ сопровождается понижением содержания оксипролина. После ФМ изменяется прочность соединительной ткани. В опытном образце значение усилия, прилагаемого с целью разрыва, ниже на 60-62%. Для более глубокого понимания протеолиза коллагенового волокна требуются дополнительные исследования. Управляя размерами и формой наноструктур, можно придать сырью новые функциональные характеристики, проводить разработку новых технологий на более высоком технологическом уровне. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 4. (Тимофеевская С.А.).

^TRN: 1366230
^ВИД: Статья из журнала
^ЯЗК: Русский
+Индексирование



  назад   Главная страница ЦНСХБ  

Все права защищены 1998-2018 год ©Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Центральная научная сельскохозяйственная библиотека»