Как проехать Контакты 
Библиотека
Общие сведения
Вход для зарегистрированных читателей
База данных АГРОС
Авторитетный файл наименований научных учреждений АПК
Библиотека-депозитарий ФАО
Издания
Выставки
Виртуальные выставки
Электронные библиотеки ЦНСХБ
Сельскохозяйственная Электронная Библиотека Знаний (СЭБиЗ)
Биографическая энциклопедия ученых-аграриев

ЦЭБС АПК
Сводный каталог библиотек АПК
Каталоги библиотек АПК
Обменный фонд
Электронная библиотека Сводного каталога
Ведомственный экземпляр НИУ

Услуги
Избирательное распространение информации
Доставка документов
Терминал удаленного доступа
Виртуальное библиографическое обслуживание
Форум читателей ЦНСХБ
Инструкции
Информационные услуги
Транслитерация
Баннеры ФГБНУ ЦНСХБ
Рейтинг@Mail.ru Яндекс.Метрика
[Ввод запроса]

^ШХР: П 25700 2013 44(10)
^АВТ: Zhang Yong-ning; Wu Shao-qiang ; Lyu Ji-zhou; Feng Chun-yan; Wang Cai-xia; Yuan Xiang-fen; Deng Jun-hua; Lin Xiang-mei ; Wernike Kerstin
^ЗГЛ: Prokaryotic expression and purification of the nucleocapsid protein of Schmallenberg virus and preparation of its polyclonal antibodies [Экспрессия в прокариотной системе и очистка нуклеокапсидного белка вируса Шмалленберга, получение к нему поликлональных антител. (Китай)]
^ВЫХ: Acta veter.zootechn.sinica, 2013; Vol.44,N 10. - P. 1629-1636
^ДАТ: 2013
^ПРМ: Рез. англ..-Bibliogr.:p.1636
+Реферат

^РЕФ: Испытана прокариотная экспрессия нуклеокапсидного белка N вируса Шмалленберга (ВШ). В ревертазной ПЦР использовали общую РНК ВШ (изолят BH80) в качестве матрицы, с целью амплификации полноразмерной кодируемой нуклеотидной последовательности гена белка N, который затем клонировали в прокариотном векторе pET-28a-c(+), конструировали рекомбинантную плазмиду pET-28a-ВШ N и трансформировали ее в компетентные клетки E. coli BL21 (DE3), в которых экспрессировали рекомбинантный белок слияния His-N ВШ, его очистку проводили на колонках с никелем и хелатами металлов. Очищенный белок использовали для иммунизации новозеландских белых кроликов с целью получения поликлональных антител (ПКА). Специфичность ПКА подтверждали методами иммуноаффинной хроматографии, вестерн-блоттинга и непрямой иммунофлуоресценции. Показано, что рекомбинантный белок His-N ВШ эффективно экспрессирован в E. coli BL21 в растворимой форме и в форме телец-включений с м.м. около 30 кДа. Титр полученных ПКА составил 1:64000. ПКА не только специфически реагировали с рекомбинантным белком His-N ВШ, но также распознавали различные изоляты ВШ. Однако ПКА перекрестно реагировали с N белками большинства генетически родственных вирусов, таких как вирусы Шамонда, Дуглас, Акабане сем. Bunyaviridae. Получение белка слияния His-N ВШ и ПКА к нему является существенным основанием для последующей разработки серологических методов диагностики ВШ. Ил. 8. библ. 14.

^TRN: 1458223
^ВИД: Статья из журнала
^ЯЗК: Китайский
+Индексирование



  назад   Главная страница ЦНСХБ  

Все права защищены 1998-2017 год ©Федеральное государственное бюджетное научное учреждение «Центральная научная сельскохозяйственная библиотека»