ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - закваска) (энзимы), белки, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Осн. ф-ции Ф.- ускорять превращение в-в, поступающих в организм и образующихся при метаболизме (для обновления клеточных структур, для обеспечения его энергией и др.), а также регулировать биохим. процессы (напр., реализацию ге-нетич. информации), в т. ч. в ответ на изменяющиеся условия.

О механизме р-ций с участием Ф. (ферментативных р-циях) см. Ферментативный катализ, Ферментативных реакций кинетика.

Структуру Ф. изучают методами хим. модификации, рентгеновского структурного анализа, спектроскопии. Ценные результаты получены методом сайт-специфичного мутагенеза, основанного на направленной замене аминокислот в белковой молекуле методами генетической инженерии. К кон. 20 в. известно и охарактеризовано ок. 3000 Ф.

Исторический очерк. Начало совр. науки о Ф. (энзимоло-гии) связывают с открытием в 1814 К. Кирхгофом превращения крахмала в сахар под действием водных вытяжек из проростков ячменя. Действующее начало из этих вытяжек было выделено в 1833 А. Пайеном и Ж. Персо. Им оказался Ф. амилаза. В 1836 T. Шванн обнаружил и описал пепсин, в том же году И. Пуркин и И. Паппенгейм охарактеризовали трипсин. В 1897 братья Г. и Э. Бухнеры выделили из дрожжей р-римый препарат (т. наз. зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Этим был положен конец спору Л. Пастера (он полагал, что процесс брожения могут вызывать только целостные живые клетки) и Ю. Либиха (считал, что брожение связано с особыми в-вами). В кон. 19 в. Э. Фишер предложил первую теорию специфичности Ф. В 1913 Л. Михаэлис сформулировал общую теорию кинетики ферментативных р-ций. В кристаллич. виде первые Ф. были получены Дж. Самнером в 1926 (уреаза) и Дж. Нортропом в 1930 (пепсин). Впервые первичная структура (аминокислотная последовательность) Ф. была установлена У. Стейном и С. Муром в 1960 для рибонуклеазы А, а в 1969 P. Меррифилдом осуществлен хим. синтез этого Ф. Пространственное строение (третичная структура) Ф. впервые установлено Д. Филлипсом в 1965 для лизоцима. Во 2-й пол. 20 в. каталитич. активность была открыта также у нек-рых РНК (их наз. рибозимы).

Классификация ферментов. Исторически многим Ф. присваивались тривиальные названия, часто не связанные с типом катализируемой р-ции. Для преодоления возникших трудностей в сер. 20 в. были разработаны классификации и номенклатура Ф. По рекомендации Международного биохим. союза, все Ф. в зависимости от типа катализируемой р-ции делят на 6 классов: 1-й - оксидоредуктазы, 2-й - трансферазы, 3-й - гидролазы, 4-й - лиазы, 5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функц. групп субстратов, подвергающихся хим. превращению. Подклассы, в свою очередь, делятся на подпод-классы в зависимости от типа участвующего в превращении Ф. Каждому достаточно охарактеризованному Ф. присваивается классификационный номер из 4 цифр, обозначающих класс, подкласс, подподкласс и номер самого Ф. Напр., a-химотрипсин имеет номер 3.4.21.1.

К оксидоредуктазам относятся F., катализирующие окислит.-восстановит. р-ции. Ф. этого типа переносят атомы H или электроны. Многие оксидоредуктазы являются Ф. дыхания и окислительного фосфорилирования.

Трансферазы катализируют перенос функц. групп (CH₃, COOH, NH₂, CHO и др.) от одной молекулы к другой.

Гидролазы катализируют гидролитич. расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и др·)·

Л и а з ы катализируют негидролитич. отщепление групп от субстрата с образованием двойной связи и обратные р-ции. Эти Ф. могут отщеплять CO₂, H₂O, NH₃ и др.

Изомеразы катализируют образование изомеров субстрата, в т. ч. цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы.

Л и г а з ы - Ф., катализирующие присоединение двух молекул с образованием новых связей (С — С, С — S, С — О, С — N и др.), как правило, сопряженное с расщеплением пирофос-фатной связи, напр. у АТФ.

Особенности строения ферментов. Мол. масса Ф. составляет от 10⁴ до 10¹⁰ и более. Чаще всего встречаются Ф. с мол. м. 20-60 тыс., более крупные обычно состоят из неск. одинаковых (гомомеры) или разных (гетеромеры) субьеди-ниц, связанных между собой нековалентными связями. Субъединица может состоять из двух и более цепей, соединенных дисульфидными связями.

В первичной структуре однотипных Ф., выделенных даже из эволюционно отдаленных организмов, часто наблюдается определенная гомология, а нек-рые участки практически остаются неизменными. Вторичная структура отличается большим разнообразием по содержанию -спиралей и -структур (см. Белки). -Структуры составляют ядро многих Ф., образуя "опорную" структуру. Совокупность стандартных элементов вторичных структур и специфически уложенных участков полипептидной цепи, определенным образом расположенных в пространстве, образует третичную структуру, определяющую биол. св-ва Ф.

Третичная структура уникальна для каждого Ф., однако у однотипных Ф., даже сильно отличающихся по первичной структуре, пространственное расположение цепей м. б. сходным (напр., химотрипсины и субтилизины). Часто в третичной структуре можно выделить отдельные компактные части (домены), соединенные участками полипептидной цепи. Организация в пространстве неск. субъединиц определяет четвертичную структуру Ф.

На пов-сти белковой глобулы Ф. или, чаще, в спец. щели, углублении и т. п. выделяют относительно небольшой участок, наз. активным центром. Он представляет собой совокупность функц. групп аминокислотных остатков, непосредственно взаимодействующих с субстратом. В активный центр Ф., кроме функц. групп, могут входить