ТРИПСИН (греч. thrypsis раздробление, разжижение), КФ 3.4.21.4 — протеолитический фермент подкласса пептид-гид рол аз, вырабатываемый поджелудочной железой и проявляющий свою активность в нейтральной или слабощелочной среде. Т.— важный пищеварительный фермент. Обладая собственной протеолитической активностью, он отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептиды, амиды, сложные эфиры по связям, образованным остатками лизина и аргинина. Активность фермента повышается рядом двухвалентных катионов, ингибиторами являются фосфорорганическне соединения, некоторые металлы и ряд высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов Т., содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмах. Т. является единственным известным активатором хнмотрипсиногена, прокарбоксипептидаз, проэластазы и профосфолипазы А в двенадцатиперстной кишке. Т. синтезируется экзокринной частью поджелудочной железы в форме неактивного предшественника — трипсиногена, активация которого происходит в тонкой кишке (см. Трипсиноген). Т. выделен у многих животных, включая позвоночных и беспозвоночных. Его молекулярная масса лежит в пределах 23 000—25 000, оптимум активности — при pH 7,8—8,0. Установлена третичная структура фермента. Ферменты, аналогичные Т. млекопитающих, обнаружены также у растений и микроорганизмов.