ТРИПСИН
(греч. thrypsis раздробление, разжижение), КФ 3.4.21.4 —
протеолитический фермент подкласса пептид-гид рол аз, вырабатываемый
поджелудочной железой и проявляющий свою активность в нейтральной или
слабощелочной среде. Т.— важный пищеварительный фермент. Обладая собственной
протеолитической активностью, он отличается высокой специфичностью и
избирательно гидролизует пептиды, амиды, сложные эфиры по связям, образованным
остатками лизина и аргинина. Активность фермента повышается рядом двухвалентных
катионов, ингибиторами являются фосфорорганическне соединения, некоторые
металлы и ряд высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов Т.,
содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмах. Т.
является
единственным известным активатором хнмотрипсиногена, прокарбоксипептидаз,
проэластазы и профосфолипазы А в двенадцатиперстной кишке. Т.
синтезируется
экзокринной частью поджелудочной железы в форме неактивного предшественника —
трипсиногена, активация которого происходит в тонкой кишке (см. Трипсиноген).
Т. выделен у многих животных, включая позвоночных и беспозвоночных.
Его
молекулярная масса лежит в пределах 23 000—25 000, оптимум активности — при pH
7,8—8,0. Установлена третичная структура фермента. Ферменты, аналогичные Т.
млекопитающих, обнаружены также у растений и микроорганизмов.